Секрет долголетия ночницы.

Биологи уже давно считают, что продолжительность жизни животного определяется очень просто: чем оно больше, тем дольше живет.

Строение и функции гемоглобина

Материалы по биологии и химии / Исследование изменений метаболизма эритроцитов донорской крови после взятия ее из организма / Строение и функции гемоглобина

Страница 1

Гемоглобин

- главный компонент эритроцита и основной дыхательный пигмент, обеспечивающий перенос кислорода (О2) из легких к тканям в организмах позвоночных животных, и, в меньшей степени, углекислого газа (СО2) от тканей в легкие. Главным образом, углекислота переносится в виде в плазме крови. Подсчитано, что в одном эритроците содержится ~ 340.000.000 молекул гемоглобина, каждая из которых состоит примерно из 103 атомов. В крови человека в среднем содержится ~ 750г гемоглобина [3].

Гемоглобин представляет собой сложный белок, относящийся к группе гемопротеинов. Белковый компонент его представлен глобином, состоящим из двух a и двух b субъединиц и, соответственно, содержит четыре полипептидные цепочки двух сортов. Небелковый компонент (так называемая простетическая группа) представлен четырьмя одинаковыми железопорфириновыми соединениями - гемами.

Иржак Л.И. в своей работе [4] описал большинство физиологических свойств гемоглобина, его виды и подвиды. Основное внимание в этой работе уделено описанию процессов связывания кислорода гемоглобином в норме и при некоторых патологиях. Также приведена кривая диссоциации оксигемоглобина и описан эффект Бора.

Наиболее подробно физико-химические свойства гемоглобина изучены и представлены в работах Блюменфельда Л.А. [5, 6]. В них большое внимание уделено зарядовым характеристикам молекул гемоглобина. Эти характеристики в значительной степени определяют адгезивные свойства молекул гемоглобина (комплексование и ассоциацию с липидной мембраной). В указанных работах приведены теоретические и экспериментальные исследования, в которых сравниваются свойства окси- и деоксигемоглобина, а также гемоглобина и миоглобина.

При взаимодействии молекулярного кислорода с гемоглобином в условиях in vivo существует небольшая, но конечная вероятность окисления гема двухвалентного железом до трехвалентного, причем молекула О2 не присоединяется, но окисляет железо: Fe2+ + O2 Þ Fe3+ O2-. Поэтому при дыхании в эритроцитах непрерывно образуется метгемоглобин, который не способен переносить О2. Восстановление Fe3+ метгемоглобина до Fe2+ происходит с затратами энергии и обеспечивается ферментом - метгемоглобинредуктазой [3].

В ходе метаболизма глюкозы, протекающего в эритроците по побочному пути гликолиза, контролируемого ферментом дифосфоглицератмутазой, в эритроците образуется 2,3-дифосфоглицерат (2,3-ДФГ). Основное его значение заключается в уменьшении сродства гемоглобина к кислороду. 2,3-ДФГ связывается с β-цепями гемоглобина, облегчая отсоединение О2 от молекулы гемоглобина [3].

Большое количество опубликованных работ посвящено строению мембран клеток, в том числе и эритроцитов. В одной из классических работ [7] приведены данные по количеству и белковому составу мембран эритроцитов и функциональному назначению этих белков, архитектонике липидного бислоя.

Методики и результаты идентификации некоторых видов белков мембранных структур представлены в работе [8]. В мембране эритроцита идентифицировано 15 главных белков. Более 60 % всех белков составляют: примембранный белок спектрин и мембранные белки - гликофорин и белок полосы 3.

Спектрин является белком цитоскелета, связанным с внутренней стороной мембраны. Он участвует в поддержании двояковогнутой формы эритроцита.

Гликофорин - белок, относящийся к классу мембранных гликопротеинов, по мнению авторов работ [9, 10, 11], играет важную роль в механизме авторегуляции неспецефической проницаемости цитоплазматической мембраны эритроцита. Этот белок пронизывает мембрану в виде одиночной спирали. Большая его часть выступает с наружной поверхности эритроцита, где к нему присоединены 15 отдельных цепей олигосахаридов, на ветвях которых расположены сиаловые кислоты, несущие отрицательные заряды. В распрямленном виде максимальное удаление ветвей гликофорина от поверхности эритроцита может достигать 200 нм, что больше поляризационной длины плазмы крови (радиуса экранировки Дебая). В результате этого отдельные отрицательные заряды экранированы противоионами плазмы, так что нити гликофорина не взаимодействует с поверхностью своей мембраны. Так как противоионы могут быть общими для гликофоринов различных эритроцитов, то эритроциты могут образовывать монетные столбики.